蛋白质有什么测定

测定蛋白质的方法有多种，可以根据蛋白质的不同性质选择合适的方法。以下是一些常用的蛋白质测定方法：

凯氏定氮法：

这是一种经典的蛋白质含量测定方法，通过测定样品中氮的含量来推算蛋白质的浓度。这种方法适用于大批量样品的测试，但操作较为复杂。

双缩脲法：

双缩脲试剂与蛋白质中的肽键反应，形成紫色络合物，颜色的深浅与蛋白质浓度成正比。这种方法适用于0.5g/L至10g/L含量的蛋白质溶液测定。

紫外线吸收法：

利用蛋白质在280nm波长下的特征吸收峰进行定量。这种方法适用于0.1mg/ml至0.5mg/ml含量的蛋白质溶液测定。

酚试剂法：

在碱性条件下，蛋白质与铜反应生成紫色络合物，通过比色法进行定量。这种方法适用于科研中广泛采用，但干扰因素较多。

Bradford法：

基于布拉德福德染料与蛋白质结合后颜色变化的原理，通过测量595nm处的吸光度来计算蛋白质浓度。这种方法适用于小分子多肽的定量，特别精确。

Lowry法：

利用磷钼磷-磷钨酸试剂与蛋白质中的肽键反应，产生蓝色复合物，通过测量650-750nm处的吸光度来计算蛋白质浓度。这种方法适用于20mg/L至400mg/L含量的蛋白质溶液测定。

BCA法：

利用二喹啉酸与蛋白质中的铜离子反应，形成紫色复合物，在562nm处测量吸光度。这种方法具有高灵敏度和选择性，适用于25μg/ml至2000μg/ml含量的蛋白质溶液测定。

免疫印迹法：

通过将样本中的蛋白质分离并转移到固相支持物上，然后使用特异性抗体探测目标蛋白，用于检测特定蛋白质的存在或其表达水平。

蛋白质电泳：

利用带电颗粒在电场作用下迁移的原理，对样本中的蛋白质进行分离和定位，可用于分离、鉴定和定量分析生物样本中的各种蛋白质。

质谱分析：

通过离子化样品并通过磁场或静电场分离离子，形成具有独特质量-电荷比的质谱图，提供关于分子结构及其相互作用的重要信息。

根据具体需求和样品特性，可以选择以上一种或多种方法进行蛋白质的测定。